Péptido es uno de esos temas donde los detalles importan más que los titulares. Esta página reúne los antecedentes, los mecanismos y los puntos prácticos que más se consultan.
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Entre las enzimas con este tipo de mecanismo podemos encontrar alguna oxidorreductasa, como la tiorredoxima peroxidasa, transferasas, como la acil-neuraminato citidil transferasa, y serin proteasas, como la tripsina y la quimiotripsina. Las serin-proteasas conforman una diversa familia de enzimas muy comunes, que incluyen enzimas digestivas (tripsina, quimiotripsina y elastasa), varias enzimas del proceso de coagulación y muchas otras. En las serin-proteasas, el estado intermedio E* es una especie acilada en una serina del centro catalítico de la enzima. El siguiente enlace muestra una animación del mecanismo catalítico de la quimiotripsina δ.
Fuentes: es.wikipedia.org
Algunas reacciones enzimáticas dan lugar a curvas sigmoideas, al ser representadas en una curva de saturación, lo que suele indicar una unión cooperativa del sustrato al centro catalítico de la enzima. Esto quiere decir que la unión de una molécula de sustrato influye en la unión de las moléculas de sustrato posteriores. Este comportamiento es el más común en las enzimas multiméricas, que presentan varias zonas de interacción con el sustrato. El mecanismo de cooperación es semejante al observado en la hemoglobina. La unión de una molécula de sustrato a una de las zonas de interacción altera significativamente la afinidad por el sustrato de las demás zonas de interacción. Las enzimas con este tipo de comportamiento son denominadas alostéricas. La cooperatividad positiva tiene lugar cuando la primera molécula de sustrato unida incrementa la afinidad del resto de zonas de interacción. Por el contrario, la cooperatividad negativa tiene lugar cuando la primera molécula de sustrato unida reduce la afinidad de la enzima por nuevas moléculas de sustrato. Como ejemplos de enzimas con cooperatividad positiva tenemos la aspartato transcarbamilasa bacteriana y la fosfofructoquinasa, y con cooperatividad negativa, la tirosil ARNt-transferasa de mamíferos. La cooperatividad es un fenómeno bastante común y puede llegar a ser crucial en la regulación de la respuesta enzimática a cambios en la concentración de sustrato.
Fuentes: es.wikipedia.org
La cooperatividad positiva hace que la enzima sea mucho más sensible a la concentración de sustrato, con lo que su actividad puede llegar a variar en gran medida aunque se mueva en rangos muy estrechos de concentración de sustrato. Por el contrario, la cooperatividad negativa hace que la enzima sea insensible a pequeños cambios en la concentración de sustrato. La ecuación de Hill suele ser utilizada para describir cuantitativamente el grado de cooperatividad en cinéticas no michaelianas. El coeficiente de Hill (n) indica cuántas de las zonas de unión de sustrato de una enzima afectan a la afinidad de la unión del sustrato en el resto de las zonas de unión. El coeficiente de Hill puede tomar valores mayores o menores que 1:
Fuentes: es.wikipedia.org
Al realizar un ensayo enzimático y mezclar la enzima con el sustrato, existe un breve período inicial en el que no se produce ni síntesis de producto, ni estado intermedio de la enzima. El estudio de los milisegundos siguientes a la mezcla es denominado cinética del estado preestacionario y está relacionado con la formación y consumo de los intermediarios enzima-sustrato (ES o E*) hasta el momento en el que se alcanzan ciertas concentraciones y comienza el estado estacionario. La primera enzima en la que se estudió este proceso, durante la reacción de hidrólisis, fue la quimiotripsina. La detección de intermediarios suele ser la principal evidencia necesaria para saber bajo qué mecanismo actúa la enzima. Por ejemplo, al realizar un ensayo de cinética rápida de una reacción enzimática gobernada por un mecanismo de ping-pong, podremos hacer un seguimiento de la liberación de producto P y medir la formación de intermediarios enzimáticos modificados E*. En el caso de la quimiotripsina, el intermediario enzimático se produce por un ataque nucleofílico del sustrato sobre una serina del centro catalítico, lo que genera una forma intermediaria acilada de la quimiotripsina. En la figura de la derecha, se puede observar como la enzima pasa rápidamente a un estado intermedio E* durante los primeros segundos de la reacción. Posteriormente, cuando es alcanzado el estado estacionario, la velocidad disminuye. Esta primera fase de la reacción proporciona la tasa de conversión de la enzima.
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